Studopediya

КАТЕГОРИИ:


Зареждане ...

Астрономия- (809) Биология- (7483) Биотехнологии- (1457) Военное дело- (14632) Высокие технологии- (1363) География- (913) Геология- (1438) Государство- (451) Демография- (1065) Дом- (47672) Журналистика и СМИ- (912) Изобретательство- (14524) Иностранные языки- (4268) Информатика- (17799) Искусство- (1338) История- (13644) Компьютеры- (11121) Косметика- (55) Кулинария- (373) Культура- (8427) Лингвистика- (374) Литература- (1642) Маркетинг- (23702) Математика- (16968) Машиностроение- (1700) Медицина- (12668) Менеджмент- (24684) Механика- (15423) Науковедение- (506) Образование- (11852) Охрана труда- (3308) Педагогика- (5571) П Архитектура- (3434) Астрономия- (809) Биология- (7483) Биотехнологии- (1457) Военна наука- (14632) Високотехнологични- (1363) География- (913) Геология- (1438) 1065) Начало- (47672) Журналистика и медии- (912) Изобретателни- (14524) Чужди езици- (4268) Компютри- (17799) Изкуство- (1338) История- (13644) Компютри- (11121 ) Курсове и обучение Научна фантастика и фентъзи Медицина Медицина Медицина Медицина Медицина Медицина Медицина Медицина Медицина Медицина Медицина Медицина Медицина Медицина Медицина Медицина Медицина Медицина Медицина Наука- (506) Образование- (11852) Защита на труда- (3308) Педагогика- (5571) П Политика- (7869) Право- (5454) Приборостроение- (1369) Программирование- (2801) Производство- (97182) Промышленность- (8706) Психология- (18388) Религия- (3217) Связь- (10668) Сельское хозяйство- (299) Социология- (6455) Спорт- (42831) Строительство- (4793) Торговля- (5050) Транспорт- (2929) Туризм- (1568) Физика- (3942) Философия- (17015) Финансы- (26596) Химия- (22929) Экология- (12095) Экономика- (9961) Электроника- (8441) Электротехника- (4623) Энергетика- (12629) Юриспруденция- (1492) Ядерная техника- (1748) Полиграфия- (1312) Политика- (7869) Право- (5454) Инструменти- ( 1369) Програмиране- (2801) Производство- (97182) Промишленост- (8706) Психология- (18388) Селско стопанство- (299) Социология- (6455) Спорт- (42831) Строителство- (4793) Търговия- (5050) Транспорт- (2929) Туризъм- (1568) Физика- (3942) Философия- (17015) ) Химия- (22929) Екология- (12095) Икономика- (9961) Електроника- (8441) Електротехника- (4623) Енергетика- (12629) Юриспруденция- (1492 )

Всяко излишно количество захар, изядено от животното и непосредствено консумирано за енергийни нужди, бързо се превръща в мазнина




Фосфолипидите са комплексни съединения на глицерол и мастни киселини, които съдържат остатъци от фосфорна киселина. Фосфолипидите имат полярна (хидрофилна) глава и неполярни (хидрофобни) опашки, което определя тяхната ключова роля в организирането на биологични мембрани.

Гликолипиди - съединения на липидите с въглехидрати. Те са част от тъканите на мозъка и нервните влакна.

Восъци - покриват кожата, косата на бозайници, птичи пера и ги правят по-еластични, предпазват от влага.

Стероиди (стирени) - изградени въз основа на алкохолния холестерол. Към стероидите се съдържат жлъчни киселини, витамин D, хормони на надбъбречната кора, полови хормони, холестерол (холестерол) и др.

Стероидният холестерол играе важна роля при формирането на стероидни полови хормони, кортикостероиди, жлъчни киселини и др.

При някои животни нивото на холестерола в организма се регулира от принципа на обратната връзка. При хората този механизъм отсъства. Ето защо, когато консумирате храни, богати на мазнини, холестеролът в кръвта се повишава рязко, което може да доведе до образуване на жлъчни камъни и заболявания на сърдечно-съдовата система.

СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ НА ПРОТЕИНИТЕ

Протеините са хетерополимери с високо молекулно тегло, чиито мономери са аминокиселини, свързани чрез пептидни връзки. Около 200 аминокиселини са открити в различни обекти за дивата природа, но само 20 от тях са част от протеини. Те се наричат ​​основни или протеинови генератори (протеиногенни). Основните аминокиселини са разделени на взаимозаменяеми (синтезирани в самия организъм) и незаменими, които тялото получава от храната. Някои аминокиселини (аргинин, хистидин) са незаменими за децата, но се синтезират в тялото на възрастен.

Общата структура на аминокиселината може да бъде представена както следва:

Както може да се види от формулата, всяка аминокиселина се състои от групата - NH2 , която се нарича амино група и има основни свойства, а групата - СООН , която се нарича карбоксил и има киселинни свойства. Аминокиселините се различават един от друг чрез техните радикали (R), които могат да бъдат различни съединения.

Аминогрупата на една аминокиселина е в състояние да взаимодейства с карбоксилната група на друга аминокиселина, в резултат на което се отделя вода и аминокиселините се свързват заедно чрез ковалентна- пептидна връзка

OH

|| |

(-C- N-)

Схема на образуване на пептидна връзка

Съединенията от две аминокиселини се наричат ​​дипептид, три-трипептид, с 20 или повече аминокиселинни остатъка - полипептид.

Свойствата и функциите на протеините се определят от последователността на аминокиселинното съединение и пространствената структура на полипептидната верига
Съществуват четири нива на структурна организация на протеините: първични, вторични, третични и кватернерни (Фигура 4.3).



Фигура 4.3. Нива на структурна организация на протеиновата молекула:

1-първичен, 2-вторичен; 3- третичен; 4 -chetvertichny.

Първичната структура е кодирана в ДНК и се определя от последователността, вида и броя на аминокиселините в полипептидната верига.

Вторична структура . Обикновено тази а-спирала прилича на опъната пружина, която се поддържа от множество водородни връзки, които възникват в рамките на една полипептидна верига. Друг вид вторична структура е В-слой или сгънат слой, който образува две паралелни полипептидни вериги, свързани с водородни връзки.

Напълно а-спирална конфигурация имат кератинови протеини, от които се състоят космите, ноктите, ноктите, роговете, копита, клюна. За други протеини (например, копринени протеини), ß-пъти пластове са характерни.

Функционирането под формата на усукана спирала е характерно за някои фибрилни протеини - фибриноген, актин, миозин и колаген.

Третичната структура на протеиновата молекула е пространствена триизмерна формация, наподобяваща глобула. Тя се формира благодарение на усукване на полипептидната спирала в триизмерно образуване на глобуларна форма. Третичната структура на протеините се поддържа от ковалентни, дисулфидни (S = S), йонни, водородни връзки, както и от хидрофобни взаимодействия. По-голямата част от протеините (албумини, глобулини и др.) Имат глобуларна структура.

Кватернерната структура е сложно съединение от няколко глобуларни протеинови молекули, които заедно представляват единична функционална единица.

Така например молекулата на хемоглобина се състои от четири белтъчни субединици и една небелтъчна част - една хема, съдържаща Ferum.

Стабилността на кватернерната структура се определя от водород и електростатични връзки, хидрофобни взаимодействия.

През последните години се формулира теорията за структурата на домейна на протеин. Част от пептидната верига, която образува независим глобулар, се нарича домен и може да има два или повече домейна на една пептидна верига. Домените в един протеин могат да бъдат еднакви или различни по структура и функция.

Домейнът е функционален модул - работната повърхност на отделен протеин. Това означава, че протеинът е многофункционален модул, състоящ се от няколко домейна. Установено е, че протеини, изпълняващи същата функция, но изолирани от различни вещества, имат подобна структура. Домените един спрямо друг могат да бъдат изместени поради "гъвкавостта" на протеиновата молекула. Изместването се извършва под влияние на температурата, факторите на околната среда, фосфорилирането, метилирането и това влияе върху свойствата и функциите на протеина.

Чрез техния химичен състав протеините са разделени на прости и сложни.

Простите протеини (протеини) се състоят само от аминокиселини (напр. Албумини, серумни глобулини).

Комплексните протеини (протеини) имат в състава си, освен аминокиселините, и съединения с непротеинова природа - т. Нар. Протетична група .

Комплексните протеини са:

1. Нуклеопротеини на хромозоми - протеини, свързани с нуклеинови киселини;

2. металопротеини - протеини, свързани с метали (повечето ензими);

3. Липопротеини - протеини, съдържащи липиди (са част от мембраната);

4. Гликопротеини - протеини в комбинация с въглехидрати (някои хормони, антитела);

5. Фосфолипиди - протеини, съдържащи остатъци от фосфорна киселина (белтъчини млечен казеин, яйчен жълтък).

Под влияние на висока температура, йонизиращо лъчение, киселини, алкохол, алкали, тежки метали и други фактори, вторичната, третичната и кватернерната структура на протеина се разрушава поради разграждането на водородните и йонните връзки.

Процесът на нарушаване на естествената (естествената) структура на протеина, без да се разрушават пептидните връзки, се нарича денатурация. В някои случаи, след като неблагоприятният ефект от факторите на околната среда върху протеина спира, неговата структура се възстановява. Процесът на възстановяване на денатурираната протеинова структура се нарича ренатурация.

Унищожаването на първичната протеинова структура, дължащо се на разкъсване на пептидните връзки, винаги е необратимо и се нарича разграждане.

Промяна в структурата на протеина се случва при естествени условия. Когато изпълняват много жизнени функции (ензимен, регулаторен, сигнален и т.н.)

Протеините изпълняват следните функции :

1. Строителство (структурно). Протеините са част от мембраните и органелите на клетката, както и в състава извън клетъчните структури (например колаген на съединителната тъкан);

2. Ензимен (каталитичен). Каталитичната функция се осъществява от ензимни протеини, които ускоряват десетки хиляди пъти протичането на биохимичните реакции. Действието на ензимите е строго специфично: всеки ензим катализира само една реакция, действа само върху едно вещество (един вид връзка). Активността на ензимите зависи от температурата, рН на средата и други фактори;

3. Транспорт. Транспортните протеини носят различни вещества, например хемоглобин трансферира О 2 и СО 2 , кръвни албуми - мастни киселини, глобулини - йони на метали и хормони. Протеините от плазмените мембрани участват в транспортирането на веществата в клетката.

4. Защитни. Протеините образуват антитела и антигени на имунната система, протеин фибриноген и тромбин участват в кръвосъсирването и предотвратяват кървенето.

5. Мотор. Актинът и миозина осигуряват мускулна контракция, тубулин - движението на резена и фрагмента;

6. Регулаторна. Много хормони, които регулират метаболитните процеси, са с протеинов характер (например инсулин, глюкагон);

7. Енергия. При окисляване на 1 g протеин се отделя 17,6 kJ енергия.

8. Сигнал (рецептор). Протеините на плазмените мембрани при контакт с определено вещество променят структурата си и предават сигнала в съответното отделение на клетката;

9. Опис. Протеинови яйца, албумин, протеини от ендоспермени семена са запазени и използвани в ранните стадии на развитие на организма.


ГЛАВА 5





; Дата на изпращане : 2014-10-31 ; ; Видения: 105 ; Нарушаване на авторски права? ;


Вашето мнение е важно за нас! Беше ли публикуваният материал полезен? Да | не



ТЪРСЕНЕ НА САЙТА:





zdes-stroika.ru - Студопедия (2013 - 2017) година. Той не е автор на материалите, а дава възможност на студентите да се учат и използват безплатно! Последното добавяне на ip: 66.102.9.26
Генериране на страница: 0.006 секунди.