Studopediya

КАТЕГОРИЯ:


Астрономия- (809) Биология- (7483) Биотехнологии- (1457) Военное дело- (14632) Высокие технологии- (1363) География- (913) Геология- (1438) Государство- (451) Демография- (1065) Дом- (47672) Журналистика и СМИ- (912) Изобретательство- (14524) Иностранные языки- (4268) Информатика- (17799) Искусство- (1338) История- (13644) Компьютеры- (11121) Косметика- (55) Кулинария- (373) Культура- (8427) Лингвистика- (374) Литература- (1642) Маркетинг- (23702) Математика- (16968) Машиностроение- (1700) Медицина- (12668) Менеджмент- (24684) Механика- (15423) Науковедение- (506) Образование- (11852) Охрана труда- (3308) Педагогика- (5571) Полиграфия- (1312) Политика- (7869) Право- (5454) Приборостроение- (1369) Программирование- (2801) Производство- (97182) Промышленность- (8706) Психология- (18388) Религия- (3217) Связь- (10668) Сельское хозяйство- (299) Социология- (6455) Спорт- (42831) Строительство- (4793) Торговля- (5050) Транспорт- (2929) Туризм- (1568) Физика- (3942) Философия- (17015) Финансы- (26596) Химия- (22929) Экология- (12095) Экономика- (9961) Электроника- (8441) Электротехника- (4623) Энергетика- (12629) Юриспруденция- (1492) Ядерная техника- (1748) Arhitektura- (3434) Astronomiya- (809) Biologiya- (7483) Biotehnologii- (1457) Военни бизнесмен (14632) Висока technologies- (1363) Geografiya- (913) Geologiya- (1438) на държавата (451) Demografiya- ( 1065) Къща- (47672) журналистика и смирен (912) Izobretatelstvo- (14524) външен >(4268) Informatika- (17799) Iskusstvo- (1338) историята е (13644) Компютри- (11,121) Kosmetika- (55) Kulinariya- (373) културата е (8427) Lingvistika- (374) Literatura- (1642) маркетинг-(23702) математиците на (16968) Механична инженерно (1700) медицина-(12668) Management- (24684) Mehanika- (15423) Naukovedenie- (506) образователна (11852) truda- сигурност (3308) Pedagogika- (5571) Poligrafiya- (1312) Politika- (7869) Лево- (5454) Priborostroenie- (1369) Programmirovanie- (2801) производствено (97 182 ) индустрия- (8706) Psihologiya- (18388) Religiya- (3217) Svyaz (10668) Agriculture- (299) Sotsiologiya- (6455) на (42831) спортист строително (4793) Torgovlya- (5050) транспорт ( 2929) Turizm- (1568) физик (3942) Filosofiya- (17015) Finansy- (26596) химия (22929) Ekologiya- (12095) Ekonomika- (9961) Electronics- (8441) Elektrotehnika- (4623) Мощност инженерно ( 12629) Yurisprudentsiya- (1492) ядрена technics- (1748)

Утаяване на протеини

Протеиновите решения във вода.

Протеините съставляват специална форма на водни разтвори - разтвори на високомолекулни съединения. Размери белтъчни частици ги дават свойства на колоидни съединения. Протеините в организма са в колоидно състояние. С голям размер на молекулата - 0.001-0.1 тМ, протеини не преминават през полупропусклива мембрана, което са клетъчните мембрани. Това се използва за пречистване на протеин решения от остатъците на вещества с ниско молекулно тегло (соли, захари) в производството на антисеруми, суха плазма, γ-глобулин, и други лекарства. Методът на пречистване на протеин се нарича - диализа. диализа феномен стои в основата на устройството "изкуствен бъбрек", който се използва широко в клиниките за лечение на бъбречна недостатъчност. За колоидните разтвори се характеризират със способността да пречупват светлинния лъч, който се използва за количествено определяне на протеин чрез рефрактометрия.

Амфотерни протеини.

Поради наличието на протеини в аминни и карбоксилни групи се дисоциират в кисела среда като база и алкални - подобни киселини. Амфотерични свойства на протеини определят стойността им като буфер системи (протеин буферна система), които поддържат постоянството на реакционната среда в тъканите, тяхното участие в регулирането на рН на кръвта.

а) обратим - (Изсолване) чрез добавяне на земята метални соли на алкални. В центъра на действието е тяхната конкуренция с протеини за вода. Изсолване ефект настъпва при относително високи концентрации на соли (наситени или полунаситен). На практика, често се използва Na 2 SO 4 и (NH 4) 2 SO 4. Тези соли се отделят и водният заряд обвивка се отстранява. Глобулин, имащ големи и тежки молекули и малка водна обвивка, утаяване с непълна решение насищане сол и албумин като по-малки молекули, заобиколен от голяма вода черупка - при пълно насищане. Изсолване не предизвиква нарушаване на структурата на протеини.

б) необратимо валежи поради нарушение на пространствената структура, което води до загуба на имоти (денатурация).

Денатурирането - нарушение на пространствената структура на молекулата на протеина. В този случай протеина губи всички свои биологични, физични и химични свойства. Факторите, които причиняват денатурация:

· Парно, облъчване, охлаждане,

· Механично разбъркване, химическо действие;

Основната структура на протеина не се променя от денатуриране, което създава възможност за възстановяване на функциите и структурата на протеина (в повечето случаи необратима денатурация). В лабораторна практика денатуриране използва за депротеинизация на биологични течности. Денатурация на протеините, като основа за лечение на отравяне с тежки метали, когато пациентът перорално прилаган мляко или сурови яйца, за да се Me, денатуриране на белтъците на млякото и яйцата, адсорбира на повърхността им Me и нямат ефект върху стомашната лигавица и червата белтъци на обвивката, и не са абсорбира в кръвния поток.



Izoproteiny - протеини с една и съща функция, но различни физични и химични свойства.

Например, протеин ензим лактат дехидрогеназа (LDH) се състои от 4 субединици, образувани от 2 полипептидни вериги са генетично определена "H" и "М". Те ви позволяват да създавате различни комбинации от 5-протеин ензими катализират същата реакция в различни органи и тъкани. Важно е за диагностика на различни заболявания.

Нива на структурна организация на протеиновата молекула

Белтъците са сложни пространствена структура. Изследователите са идентифицирани четири нива на организацията.

Основната структура - концепцията, че се отнася до последователност на аминокиселинни остатъци в протеин. Например,

SS

Glun-Glu-Cys-Cys-Ala-Ser-Val-Cys-Ser-Leu

(Фрагмент на една от веригите на молекулата на инсулин)

пептидната връзка - основната форма на комуникация, която определя първичната структура, е ковалентна връзка. Евентуалното наличие на дисулфидни връзки между остатъците цистеин в един polipetidnoy веригата за формиране цистин.

Аминокиселинната последователност на протеина е уникален и се определя от гени. Дори малки промени в първичната структура може сериозно да се променят свойствата на протеина. Основната структура на протеини позволява следващите нива на образуването на структурна организация и определя специфичността вид на протеина.

Разчетени първичната структура на редица ензими: рибонуклеаза (129 аминокиселини), карбоксипептидаза (309 аминокиселини) на някои хормони. През последните години, привлича вниманието на изследователите пептиди се състоят от малък брой аминокиселини и с висока биологична активност. хормона окситоцин (9 аминокиселини) стимулира свиване на гладката мускулатура (матката, гърдата, дебелото черво). Хормон вазопресин (9) - антидиуретичен хормон повишава кръвното налягане, повишена резорбция вода в бъбреците. Липса на това води до развитието на безвкусен диабет, който се разпределя в повече от 10 литра урина на ден, силно разредена. Хормонът инсулин контролира кръвната захар.

От особен интерес за група от пептиди - енкефалини, които се произвеждат в клетките на централната нервна система в отговор на стимули за болка и намаляват усещането за болка. Просто открити пептиди насочени сън действие, жажда и т.н.

Вторична структура - нареди и компактна опаковка на полипептидната верига в пространството. Той е под формата на спирала и сгънати структура. вторично образуване структура осигурява водородна връзка, не-ковалентна. α-спирална конфигурация се поддържа по същество водородните връзки в полипептидната верига, β-полипептидна верига структура има структура зигзаг, полипептидните вериги са подредени успоредно един на друг в сгънато слой. Най-β-конфигурация междуверижна водородни връзки отсъстват и са междуверижни водородни връзки между пептидни групи съседни полипептидни вериги. Вторична структура спомага за уплътняване на полипептидната верига, поставяйки я в α-спирала или β-структура, като по този начин за определяне свойства като якост, неразрешимост.

Вторична структура се определя от размера, формата и полярността на страничните радикали на амино киселини от полипептидни вериги. вторична структура характеристика на албумин, глобулин, кератин, колаген и сухожилия The.

Третична структура - всички разположени в пространството polipetidnoy верига, съдържаща α-спирала, β-структура. Повечето от протеина на нивото на тази структура се кълбовидни форма. В основата на йонни връзки, електростатични, някои протеини - ковалентни дисулфидни връзки, които стабилизират третичната структура. Третичната структура на протеина гарантира, че ключовите му характеристики. Глобуларен белтък - албумин и глобулини се намират в кръвта и много органи, фибриларен - основа на мускулната тъкан. Набор от символи висше организация чрез рентгенов анализ.

Третична структура се нарича "нативна конформация", т.е. родния свойства на протеините (естествено състояние) са определени третична структура. При скъсване връзки, които стабилизират третичната структура на протеина губи частично или напълно биологичните и функционални свойства.

The четвъртична структура - е резултат от комбинирането на няколко субединици с третична структура, в една голяма молекула. Нековалентна връзка между субединиците, въпреки че броят на протеинови субединици, свързани чрез ковалентни дисулфидни мостове. The четвъртична структура осигурява кооперативен ефект, за молекула например хемоглобин се състои от четири субединици (α-спирала степен е 80%, което е най-великият), всеки от които е в състояние да приложи към него молекула кислород. По този начин на свързване субединица един кислороден променя конформацията на други подразделения, така че кислородът е улеснено, като ги свързва - съвместна (кооперация) ефекти.

ензим LDH В - 4 субединици, 2H и 2М. техните различни комбинации можете да създадете 5 ензими, които катализират същата реакция в различни органи и тъкани: NNNN, NNNM, ЧЧММ, Хммм, Мммм. Такива протеини се наричат - izoproteiny или изоензими. Изоензим имат различна локализация в тъканите. Важно е за диагностика на различни заболявания.

По-високите нива на протеинова молекула структура са предимно първичната структура характеристики, но също така в голяма степен зависят от условията на околната среда, в която протеин (рН, tº).

<== Предишна лекция | На следващата лекция ==>
| Утаяване на протеини

; Дата: 05.01.2014; ; Прегледи: 1220; Нарушаването на авторските права? ;


Ние ценим Вашето мнение! Беше ли полезна публикуван материал? Да | не



ТЪРСЕНЕ:


Вижте също:



zdes-stroika.ru - Studopediya (2013 - 2017) на година. Тя не е автор на материали, и дава на студентите с безплатно образование и използва! Най-новото допълнение , Al IP: 66.102.9.26
Page генерирана за: 0.047 сек.